Glavna razlika medWtoplotaGlutenin pšenični protein je, da je pšenični gluten poseben izraz za agregat viskoznih in neviskoelastičnih beljakovinskih kompleksov (gliadin in glutenin), ločenih neposredno iz pšenične moke, medtem ko je pšenični protein splošen izraz za naravni pšenični gluten in produkte njegove hidrolize, topne izolate pšeničnih beljakovin in frakcije, pridobljene z encimsko hidrolizo.
Razumevanje tehnične razlike med pšeničnim glutenom in pšeničnimi beljakovinami
Te se v komercialnem svetu pogosto imenujejo ista stvar, vendar so kemično in funkcionalno ločene za živilske znanstvenike in B2B formulatorje hrane.
1. Biološka sestava pšeničnega glutena:
Beljakovinski kompleks, ki ostane po pranju škroba, je naraven, v vodi-netopen in se imenuje pšenični gluten. Sestavljen je predvsem iz dveh frakcij skladiščnih beljakovin: gliadina, odgovornega za razteznost in viskoznost, ter glutenina, odgovornega za elastičnost in kohezijsko moč.
2. Širok obseg izolatov pšeničnih beljakovin:
Pšenične beljakovine so krovna kategorija vseh beljakovin. Vsebuje naravni vitalni pšenični gluten in/ali modificirane različice pšeničnega glutena, ki so bili spremenjeni s fizikalnimi, encimskimi ali kemičnimi sredstvi, da se spremeni njihova topnost, molekulska masa in lastnosti emulgiranja.
3. Razlike pri obdelavi in ekstrakciji:
Postopki fizičnega (mokrega)-mletja in pranja v okolju se uporabljajo za pridobivanje naravnega pšeničnega glutena ob ohranjanju njegove naravne terciarne strukture. Večji-proteinski derivati pšenice so na splošno obdelani z encimi za hidrolizacijo peptidnih vezi ali deamidirani, da nastanejo nizko{3}}viskozni, zelo topni praški.
4. Viskoelastičnost v primerjavi s topnostjo:
Za vitalni pšenični gluten je značilna gumijasta matrica, ki jo tvori, ko je hidriran. Po drugi strani pa je mogoče sestavine pšeničnih beljakovin, proizvedene v procesu, prilagoditi tako, da so topne v ozkem in širokem območju pH brez elastičnosti.
Funkcionalnost v industrijskih formulacijah: pšenični glutenVSModificirane pšenične beljakovine
Izbira med naravnim pšeničnim glutenom in funkcionaliziranimi različicami pšeničnih beljakovin bo močno odvisna od želene fizične matrice, mehanskega striga in parametrov termične obdelave končnega izdelka.
1. Trdnost testa in zadrževanje plinov:
Vitalni pšenični gluten je odličen ojačevalec matrice v šibkih pekarskih mrežah. Vsebuje polimere glutenina, ki se med mešanjem in fermentacijo navzkrižno -povezujejo in tvorijo neprekinjene filme, ki lovijo ogljikov dioksid, kar optimizira volumen štruce in strukturo drobtin.
2. Emulgiranje in topnost v vodi:
Encimsko hidroliziran pšenični protein ima boljšo površinsko aktivnost kot naravni gluten. Zaradi manjših peptidnih verig se lahko hitro preseli na vmesnike olje-voda, da stabilizira pijače, omake in tekoče emulzije brez razvoja močnih gelov.
3. Teksturiranje rastlinskih-mesnih alternativ:
Toplotna denaturacija in poravnava disulfidov se uporabljata pri iztiskanju z visoko{0}}vlago za izdelavo gostih, žvečljivih pšeničnih glutenskih vlaken, ki so podobna mišičnemu tkivu. Topne pšenične beljakovine ne tvorijo dobro vlaken in izboljšajo sočnost in vezivne lastnosti, če jih zmešate.
4. Dinamika hidracije in hitrost obdelave:
Naravni pšenični gluten mora biti določen čas hidriran in mehansko strižen, da se omogoči razvoj elastične mreže. Modificirani izolati pšeničnih beljakovin se hitro razpršijo, brez-nastajanja grudic, viskoelastičnih grudic in spodbujajo-hitro mešanje tekočin.

Parametri odmerjanja in najboljše prakse formulacij
Da bi dosegli najboljšo teksturo, volumen štruce in učinkovitost obdelave, je pri uporabi pšeničnega glutena in sestavin pšeničnih beljakovin bistvenega pomena natančen nadzor ravni odmerjanja in temperaturnih razponov ter interakcij med sestavinami.
1. Standardne stopnje vključitve v pekarno:
Vitalni pšenični gluten se običajno doda komercialnim receptom za kruh v količini 1,0-3,0 % skupne teže moke zaradi pšenice z nizko vsebnostjo beljakovin ali uporabe velikih količin celih zrn.
2. Analog mesa in razmerja ekstrudiranja:
Za vegetarijanske burgerje in ekstrudirane mesne nadomestke je količina vitalnega pšeničnega glutena uporabljena približno 10-25 % suhe formule, pri čemer so sojine beljakovine ali grahove beljakovine uporabljene kot osnovne beljakovine.
3. Mejne vrednosti koncentracije topnih beljakovin:
Derivati hidroliziranih pšeničnih beljakovin se lahko uporabljajo v višjih količinah, ne da bi povzročili kakršno koli neželeno strjevanje testa ali povzročili visoko viskoznost-testa (do 5 % do 10 % v posebni hranilni matrici).
4. Upravljanje faktorja absorpcije vode:
Količina dodane vode, ki jo formulator zahteva za zagotovitev popolne hidracije beljakovin in dobro-razvite mreže v formulaciji testa za vsak 1,0 del vitalnega pšeničnega glutena, bo približno 1,5 do 2,0 dela vode.
Reološka stabilnost in vidiki obdelave
Pšenični gluten in modificirane matrike pšeničnih beljakovin so med proizvodnjo fizičnega izdelka zelo občutljive na razmere v-industrijskem obsegu (toplotne, pH in mehanske).
1. Profil toplotne denaturacije:
Toplotno navzkrižno -povezovanje naravnega pšeničnega glutena se začne pri približno 55 do 80 stopinjah, kar je temperatura, pri kateri nastane trajni pšenični glutenski gel. Pri pregrevanju izgubi svoje vitalne viskoelastične lastnosti, preden se lahko hidrira in zato ni funkcionalen.
2. Odvisnost funkcionalnih omrežij od pH:
Pšenični gluten je dober v nevtralnem do rahlo kislem okolju (pH 5.0 - 7.0). Sprememba pH lahko povzroči spremembe v površinskem naboju, kar lahko povzroči zgodnjo denaturacijo beljakovin ali izgubo elastičnosti.
3. Toleranca striga med mešanjem:
Če je testo preveč-zmešano s pšeničnim glutenom, se lahko polimerne verige glutenina zlomijo, kar povzroči lepljivo testo, ki lahko razpade. Vnos mehanske energije je treba nadzorovati za pravilen razvoj.
4. Ionska moč in interakcije soli:
Povečana moč mrež pšeničnega glutena, opažena v prisotnosti ionskih soli, kot je natrijev klorid, je posledica sposobnosti ionov, da nevtralizirajo elektrostatične sile privlačnosti med beljakovinskimi verigami, povečajo hidrofobne sile privlačnosti in povečajo elastičnost mreže glutena.

B2B industrijske aplikacije za pšenični gluten in sestavine pšeničnih beljakovin
Surovine so ključne v številnih komercialnih proizvodnih aplikacijah in lahko zagotavljajo prilagojene funkcionalne rešitve v skladu s svojimi fizičnimi lastnostmi.
1. Mletje moke in komercialna pekarna:
V industrijskih pekarnah mlinarji uporabljajo pšenični gluten, da zagotovijo doslednost pri spremembah kakovosti moke iz ene sezone v drugo in za zagotavljanje standardne učinkovitosti glutena v-hitrih avtomatskih linijah za kruh.
2. Emulzije za predelano meso in perutnino:
Vitalni pšenični gluten se uporablja kot ekonomično vezivo mesa za predelano meso, pomaga ohranjati sokove mesa, izboljša rezanje in zmanjša čiščenje med shranjevanjem.
3. Ribogojstvo in posebna hrana za hišne živali:
Pšenični gluten se uporablja kot netopno beljakovinsko vezivo v formulacijah rib z visoko-gostoto in v visoko-kakovostnih zrncih za hišne ljubljenčke za izboljšanje trdote peletov, zmanjšanje količine izpiranja vode in povečanje fizične vzdržljivosti krme.
4. Hranilne ploščice in suhe mešanice:
Topne sestavine pšeničnih beljakovin so prednostne v prehranskih ploščicah in mešanicah pijač v prahu, da zagotovijo dodaten dušik, vendar ne previsok, v celotnem roku uporabnosti izdelka.
Sentian Bio ponuja brezplačne vzorce, izdelke po meri OEM/ODM in strokovno tehnično podporo. Kontaktirajte nas kadarkoli nasales3@sentianbio.comozPUSTITE SPOROČILO!
Kakšna je razlika med pšeničnim glutenom in pšeničnimi beljakovinami?
Za zaključek, glavna razlika med pšeničnim glutenom in pšeničnimi beljakovinami je njihov obseg in predelava ter njihova funkcionalnost. Pšenični gluten je naravni matriks, ki izhaja neposredno iz ločevanja pšeničnega škroba, ki je odgovoren za strukturno teksturo, zadrževanje plinov in elastičnost testa. Pšenične beljakovine vključujejo ta naravni gluten in spremenjen, topen in hidroliziran gluten za uporabo pri nizki viskoznosti, hitri disperziji in emulgiranju. Te mehanske in reološke razlike pomagajo živilskemu znanstveniku, mlinarju in oblikovalcu industrijskih živil pri izbiri najprimernejše botanične surovine za zagotovitev strukture izdelka, donosa izdelka in stabilnosti formulacije.
pogosta vprašanja
V: Ali je vitalni pšenični gluten mogoče nadomestiti neposredno s hidroliziranimi pšeničnimi beljakovinami v pekarskih formulah?
O: Ne, nista zamenljiva. Vitalni pšenični gluten daje testu viskoelastično strukturo, ki prispeva k volumnu kruha, medtem ko hidrolizirani pšenični proteini nimajo sposobnosti mreženja in bodo testo zmehčali ali povzročili sesedanje.
V: Kako vitalni pšenični gluten izboljša rok uporabnosti komercialnih pekovskih izdelkov?
O: Vitalni pšenični gluten absorbira 150-200 % svoje suhe teže vode in tako zavira retrogradacijo škroba in zastajanje v kruhu med distribucijo.
V: Kakšna je tipična vsebnost surovih beljakovin v komercialnem pšeničnem glutenu v primerjavi z izolati pšeničnih beljakovin?
O: Komercialni vitalni pšenični gluten ima vsebnost beljakovin od 75 % do 80 % (glede na suho snov), prečiščeni izolati pšeničnih beljakovin in koncentrirani derivati pa lahko vsebujejo od 85 % do 90 % beljakovin (suha osnova).
V: Ali temperatura med mešanjem vpliva na delovanje vitalnega pšeničnega glutena?
O: Da. Preden se oblikuje glutenska matrika, je treba paziti, da ohranjate temperaturo vode v fazi mešanja pod nadzorom (običajno pod 30 stopinj), da se izognete toplotnemu stresu in pred-hidraciji beljakovin v testu.
Reference
1. Day, L., Augustin, MA, Batey, IL, & Wrigley, CW (2006). Vnos pšeničnega glutena ter njegova prehranska in tehnološka vloga v prehrambenih izdelkih. Trendi v živilski znanosti in tehnologiji, 17(2), 82–90.
2. Belton, PS (2012). O elastičnosti pšeničnega glutena. Journal of Cereal Science, 55 (1), 32–37.
3. Shewry, PR, & Tatham, AS (2016). Formulacija in lastnosti mrež pšeničnega glutena. Prehranski hidrokoloidi, 52, 432–441.
4. Wieser, H. (2007). Kemija beljakovin pšeničnega glutena. International Journal of Food Microbiology, 113(1), 39–44.








